Gli aminoacidi sono i mattoni per le proteine, gli enzimi, gli ormoni e i neurotrasmettitori che il tuo corpo produce. Tutti gli amminoacidi condividono una struttura generale composta da quattro gruppi di molecole: un alfa-carbonio centrale con un atomo di idrogeno, un gruppo di ammine, un gruppo carbossilico e una catena laterale. Il tuo corpo ha 20 diversi tipi di amminoacidi identici ad eccezione delle loro catene laterali, che si differenziano per l'affinità con acqua, carica e composizione molecolare.
Struttura generale dell'amminoacido
Gli aminoacidi contengono un atomo di idrogeno; un gruppo amminico caricato positivamente, che contiene un azoto e tre atomi di idrogeno; e un gruppo carbossilico caricato negativamente, che contiene un atomo di carbonio e due atomi di ossigeno. Queste molecole, insieme al gruppo della catena laterale variabile, sono collegate al carbonio alfa centrale. La carica positiva del gruppo amminico è attratta dal gruppo carbossilico caricato negativamente di altri amminoacidi. Il legame di molti di questi aminoacidi costituisce la spina dorsale di una catena di aminoacidi. Questa catena si piega e interagisce con le catene laterali di altri backbone di aminoacidi per formare una proteina tridimensionale.
Aminoacidi idrofobici
Una catena laterale contenente una lunga serie di carboni e idrogeni respingerà l'acqua e formerà legami con altre catene laterali idrorepellenti o idrofobiche. Questo gruppo di amminoacidi idrofobici crea una struttura proteica stabile e fisicamente durevole che non si dissolve in acqua. Il collagene, una proteina strutturale nei tessuti tra cui pelle, tendini e legamenti, ha una proporzione relativamente grande di aminoacidi idrofobici. Al contrario, le proteine che entrano in contatto con l'acqua, come l'emoglobina nel sangue, hanno una percentuale relativamente elevata di amminoacidi idrofili o che attraggono l'acqua.
Carica di aminoacidi
Le catene laterali di alcuni aminoacidi hanno una carica positiva o negativa, che aiuta a formare una forte interazione con molecole caricate in modo opposto. Ad esempio, un sito di legame per ATP, una molecola caricata negativamente, può contenere molti aminoacidi caricati positivamente per aiutare a facilitare un forte legame con la proteina. La carica elettrica di questi aminoacidi li rende anche idrosolubili, il che può essere essenziale per il corretto funzionamento. Ad esempio, gli individui con anemia falciforme hanno una mutazione in cui una delle loro catene proteiche dell'emoglobina ha un amminoacido non caricato invece di un amminoacido caricato negativamente. Ciò distorce la forma della proteina e i globuli rossi non possono legare e trasportare ossigeno.
Aminoacidi con zolfo
La cisteina e la metionina sono i due aminoacidi che hanno zolfo nelle loro catene laterali. La molecola di zolfo di una cisteina può legarsi alla molecola di zolfo di un'altra cisteina, creando un legame forte che è idrofobo e aiuta a mantenere l'integrità strutturale della proteina. La cheratina, la principale proteina strutturale nei capelli e nelle unghie, contiene molti aminoacidi cisteinici. Sebbene la molecola di zolfo nella metionina non sia in grado di legarsi ad altri zolfo, aiuta a facilitare il trasferimento di molecole nei processi metabolici, tra cui la degradazione delle proteine e il metabolismo dei carboidrati.
